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The aminopeptidase from Aeromonas proteolytica can function as an esterase

Bienvenue, D.L.; Mathew, R.S.; Ringe, D.; Holz, R.C.; J. Biol. Inorg. Chem. 7, 129-135 (2002)

Data extracted from this reference:

KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
additional information
-
additional information
kinetics and thermodynamics
Vibrio proteolyticus
0.7
-
L-leucine ethyl ester
-
Vibrio proteolyticus
Organism
Organism
UniProt
Commentary
Textmining
Vibrio proteolyticus
-
-
-
Reaction
Reaction
Commentary
Organism
Reaction ID
Release of an N-terminal amino acid, preferentially leucine, but not glutamic or aspartic acids.
catalytic mechanism
Vibrio proteolyticus
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
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Literature (Substrates)
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Synonyms
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Vibrio proteolyticus
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-
Vibrio proteolyticus
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Commentary
Organism
additional information
-
-
Vibrio proteolyticus
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-
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Vibrio proteolyticus
96
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-
Vibrio proteolyticus
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pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
additional information
-
-
Vibrio proteolyticus
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
additional information
-
additional information
kinetics and thermodynamics
Vibrio proteolyticus
0.7
-
L-leucine ethyl ester
-
Vibrio proteolyticus
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
ID
L-leucine 4-nitroanilide + H2O
-
652573
Vibrio proteolyticus
L-leucine + 4-nitroaniline
-
652573
Vibrio proteolyticus
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L-leucine ethyl ester + H2O
-
652573
Vibrio proteolyticus
L-leucine + ethanol
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Vibrio proteolyticus
N-terminal amino acid + peptide(n-1)
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Vibrio proteolyticus
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Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum Maximum [°C]
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Organism
additional information
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Vibrio proteolyticus
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Turnover Number Minimum [1/s]
Turnover Number Maximum [1/s]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
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peptide
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Vibrio proteolyticus
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L-leucine ethyl ester
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Vibrio proteolyticus
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
additional information
-
-
Vibrio proteolyticus
Other publictions for EC 3.4.11.10
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
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Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
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Organism
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Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Source Tissue
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Storage Stability
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Subunits
Synonyms
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Temperature Stability [°C]
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pH Optimum
pH Range
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Application (protein specific)
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Cofactor (protein specific)
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Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
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KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
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Temperature Range [°C] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Expression
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General Information (protein specific)
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Front. Microbiol.
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Structural basis for substrat ...
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Immunization with recombinant ...
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Acta Crystallogr. Sect. F
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Zinc coordination geometry and ...
Vibrio proteolyticus
Biochemistry
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698772
Chu
A 52-kDa leucyl aminopeptidase ...
Treponema denticola
J. Biol. Chem.
283
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Nguyen
High-throughput screening of p ...
Aeromonas sp.
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Fasciola hepatica leucine amin ...
Fasciola hepatica
Mol. Biochem. Parasitol.
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Lin
Significance of the conserved ...
Geobacillus stearothermophilus
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Kumar
Experimental evidence for a me ...
Vibrio proteolyticus
Biochem. J.
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Arima
Change in substrate preference ...
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Albrecht
Synthesis and structure activi ...
Vibrio proteolyticus
Bioorg. Med. Chem.
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Hwang
Histidines 345 and 378 of Baci ...
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Antonie van Leeuwenhoek
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Kinetic, spectroscopic, and X- ...
Vibrio proteolyticus
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Fundoiano-Hershcovitz
The ywad gene from Bacillus su ...
Bacillus subtilis
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The thermophilic, homohexameri ...
Borreliella burgdorferi
Infect. Immun.
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Spectroscopic and thermodynami ...
Vibrio proteolyticus
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Purification and characterizat ...
Geobacillus thermoleovorans, Geobacillus thermoleovorans 47b
J. Ind. Microbiol. Biotechnol.
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The leucyl aminopeptidase from ...
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Adsorption-elution purificatio ...
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Preliminary crystallographic c ...
Bacillus subtilis
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Identification and initial cha ...
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Lin
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Extremophiles
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Chevrier
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Vibrio aminopeptidase ...
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Function of the signal peptide ...
Vibrio proteolyticus
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Jankiewicz
The properties and functions o ...
Vibrio proteolyticus, Brevibacterium linens, Escherichia coli, Lactococcus sp., Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas putida, Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium, Mycoplasma salivarium, Brevibacterium linens SR3
Acta Microbiol. Pol.
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