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show all sequences of 6.2.1.3

Kinetic studies on the specificity of long chain acyl coenzyme A synthetase from rat liver microsomes

Marcel, Y.L.; Suzue, G.; J. Biol. Chem. 247, 4433-4436 (1972)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
(5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
Eicosa-11,14,17-trienoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
eicosa-8,11,14-trienoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
Eicosa-8,14-dienoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
palmitate
linolenic acid activation
Rattus norvegicus
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KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
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-
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-
Rattus norvegicus
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-
linolenate
-
Rattus norvegicus
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Rattus norvegicus
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-
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-
Rattus norvegicus
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-
Rattus norvegicus
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-
CoA
activation of palmitic acid
Rattus norvegicus
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-
CoA
activation of oleic acid
Rattus norvegicus
Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
microsome
-
Rattus norvegicus
-
-
Metals/Ions
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Mg2+
required
Rattus norvegicus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Rattus norvegicus
-
-
-
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Rattus norvegicus
-
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Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
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-
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Rattus norvegicus
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-
-
-
-
ATP + linolenate + CoA
-
765
Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + linolenoyl-CoA
-
-
-
-
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-
765
Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + oleoyl-CoA
-
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-
-
ATP + palmitate + CoA
-
765
Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + palmitoyl-CoA
-
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-
ATP + palmitoleate + CoA
-
765
Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + palmitoleoyl-CoA
-
-
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-
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Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
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half-life: 15 min
Rattus norvegicus
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
(5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
Eicosa-11,14,17-trienoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
eicosa-8,11,14-trienoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
Eicosa-8,14-dienoic acid
competitive inhibitor of palmitoleic acid activation
Rattus norvegicus
palmitate
linolenic acid activation
Rattus norvegicus
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.00139
-
oleate
-
Rattus norvegicus
0.00164
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linolenate
-
Rattus norvegicus
0.00204
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palmitoleate
-
Rattus norvegicus
0.00222
-
linoleate
-
Rattus norvegicus
0.00278
-
palmitate
-
Rattus norvegicus
0.0072
-
CoA
activation of palmitic acid
Rattus norvegicus
0.0094
-
CoA
activation of oleic acid
Rattus norvegicus
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
microsome
-
Rattus norvegicus
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Metals/Ions (protein specific)
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Mg2+
required
Rattus norvegicus
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
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Rattus norvegicus
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Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
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Rattus norvegicus
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Rattus norvegicus
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Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + oleoyl-CoA
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ATP + palmitate + CoA
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Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + palmitoyl-CoA
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ATP + palmitoleate + CoA
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Rattus norvegicus
AMP + diphosphate + palmitoleoyl-CoA
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Temperature Stability [°C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
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half-life: 15 min
Rattus norvegicus
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organims
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Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
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Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
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Temperature Stability [°C]
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pH Range
pH Stability
Cofactor
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Application (protein specific)
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Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Rosen
Long-chain fatty acyl coenzym ...
Mycobacterium tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis H37Rv
Antimicrob. Agents Chemother.
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Teodoro
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Tuohetahuntila
Role of long-chain acyl-CoA s ...
Rattus norvegicus
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Jessen
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Arabidopsis thaliana
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Kuwata
Role of long-chain acyl-coenzy ...
Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
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Hinder
Long-chain acyl coenzyme a sy ...
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Cloning, expression and stres ...
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Biotechnol. Lett.
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Overexpression of human fatty ...
Homo sapiens
Biochem. Biophys. Res. Commun.
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Drosophila melanogaster
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Characteristics and subcellula ...
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733
Suzuki
Structure and regulation of ra ...
Rattus norvegicus
J. Biol. Chem.
265
8681-8685
1990
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634
Hartman
Triacsin C: a differential inh ...
Mus musculus
Prostaglandins
37
655-671
1989
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637
Bakken
Identical subcellular distribu ...
Homo sapiens
Biochem. J.
261
71-76
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745
Olsen
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Glyoxysomal acyl-CoA synthetas ...
Brassica napus, Ulmus sp., Zea mays
Phytochemistry
27
1601-1603
1988
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Thomas
Long-chain acyl CoA synthetase ...
Pisum sativum
Planta
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Beaumelle
Acyl-CoA synthetase activity i ...
Plasmodium knowlesi
Biochim. Biophys. Acta
958
1-9
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Tomoda
Inhibition of acyl-CoA synthet ...
Pseudomonas aeruginosa, Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
921
595-598
1987
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Haq
Activity of long chain acyl-Co ...
Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
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36-39
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Morisaki
Fatty acid specificity of acyl ...
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Biochim. Biophys. Acta
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Isolation and characterization ...
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Identity of long-chain acyl-co ...
Rattus norvegicus
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Further purification, characte ...
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Biochim. Biophys. Acta
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Noy
Substrate specificity of fatty ...
Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
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239-244
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Methods Enzymol.
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Normann
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Biochim. Biophys. Acta
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416-427
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Philipp
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Tanaka
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