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Crystal structure of Pyrococcus furiosus phosphoglucose isomerase: implications for substrate binding and catalysis

Berrisford, J.M.; Akerboom, J.; Turnbull, A.P.; de Geus, D.; Sedelnikova, S.E.; Staton, I.; McLeod, C.W.; Verhees, C.H.; Van der Oost, J.; Rice, D.W.; Baker, P.J.; J. Biol. Chem. 278, 33290-33297 (2003)

Data extracted from this reference:

Crystallization (Commentary)
Crystallization
Organism
structure is determined by X-ray diffraction to 2 A resolution
Pyrococcus furiosus
Metals/Ions
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Fe2+
bound to the enzyme. Catalytic activity is not strongly influenced either by the replacement of Fe2+ by a range of transition metals or by the presence or absence of the bound metal ion. The metal may not directly involved in catalysis but rather may be implicated in substrate recognition
Pyrococcus furiosus
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
additional information
Pyrococcus furiosus
the enzyme is part of the glycolytic pathway
?
-
Pyrococcus furiosus
?
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Pyrococcus furiosus
-
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-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
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Literature (Substrates)
Organism
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Commentary (Products)
Literature (Products)
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Reversibility
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-
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Pyrococcus furiosus
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Pyrococcus furiosus
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additional information
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Pyrococcus furiosus
?
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Crystallization
Organism
structure is determined by X-ray diffraction to 2 A resolution
Pyrococcus furiosus
Metals/Ions (protein specific)
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Fe2+
bound to the enzyme. Catalytic activity is not strongly influenced either by the replacement of Fe2+ by a range of transition metals or by the presence or absence of the bound metal ion. The metal may not directly involved in catalysis but rather may be implicated in substrate recognition
Pyrococcus furiosus
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
additional information
Pyrococcus furiosus
the enzyme is part of the glycolytic pathway
?
-
Pyrococcus furiosus
?
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
D-glucose 6-phosphate
-
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Pyrococcus furiosus
D-fructose 6-phosphate
-
652446
Pyrococcus furiosus
r
additional information
the enzyme is part of the glycolytic pathway
652446
Pyrococcus furiosus
?
-
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Pyrococcus furiosus
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No.
1st author
Pub Med
title
organims
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
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Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
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Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
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Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
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Temperature Stability [C]
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pH Range
pH Stability
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Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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Identification and purificatio ...
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1992
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47-54
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Molecular basis for the isozym ...
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Baumann
Purification and characterizat ...
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Cancer Res.
48
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2857
Tekamp-Olson
The isolation, characterizatio ...
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73
153-161
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Sangwan
Purification and properties of ...
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83-87
1987
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Widmer
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Biochim. Biophys. Acta
873
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1986
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Simon
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Preparation and characterizati ...
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8
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475-483
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Thomas
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Partial purification and chara ...
Dictyostelium discoideum
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465-473
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Schreyer
Phosphoglucose isomerase from ...
Escherichia coli, Escherichia coli K10
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Gee
Molecular characterization of ...
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Takama
Purification and some properti ...
Bacillus caldotenax
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Nosoh
Glucose-6-phosphate isomerase ...
Geobacillus stearothermophilus
Methods Enzymol.
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Hizukuri
Glucose-6-phosphate isomerase ...
Pisum sativum
Methods Enzymol.
41B
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1975
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2838
Gracy
Phosphoglucose isomerase of hu ...
Homo sapiens
Methods Enzymol.
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1975
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