BRENDA - Enzyme Database show
show all sequences of 5.1.3.14

A bifunctional enzyme catalyzes the first two steps in N-acetylneuraminic acid biosynthesis of rat liver. Purification and characterization of UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase/N-acetylmannosamine kinase

Hinderlich, S.; Stäsche, R.; Zeitler, R.; Reutter, W.; J. Biol. Chem. 272, 24313-24318 (1997)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
CMP-N-acetylneuraminic acid
-
Rattus norvegicus
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.011
-
UDP-N-acetyl-D-glucosamine
bifunctional enzyme EC5.1.3.14/EC2.7.1.60
Rattus norvegicus
Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
cytosol
-
Rattus norvegicus
5829
-
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
450000
-
gel filtration
Rattus norvegicus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Rattus norvegicus
-
bifunctional enzyme EC 5.1.3.14/EC 2.7.1.60
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
bifunctional enzyme EC 5.1.3.14/EC 2.7.1.60
Rattus norvegicus
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Rattus norvegicus
-
Specific Activity [micromol/min/mg]
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
0.878
-
-
Rattus norvegicus
Storage Stability
Storage Stability
Organism
-70°C, stable for several months
Rattus norvegicus
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
hexamer
bifunctional enzyme EC 5.1.3.14/EC 2.7.1.60, SDS-PAGE
Rattus norvegicus
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
CMP-N-acetylneuraminic acid
-
Rattus norvegicus
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.011
-
UDP-N-acetyl-D-glucosamine
bifunctional enzyme EC5.1.3.14/EC2.7.1.60
Rattus norvegicus
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
cytosol
-
Rattus norvegicus
5829
-
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
450000
-
gel filtration
Rattus norvegicus
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
bifunctional enzyme EC 5.1.3.14/EC 2.7.1.60
Rattus norvegicus
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Rattus norvegicus
-
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
0.878
-
-
Rattus norvegicus
Storage Stability (protein specific)
Storage Stability
Organism
-70°C, stable for several months
Rattus norvegicus
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
hexamer
bifunctional enzyme EC 5.1.3.14/EC 2.7.1.60, SDS-PAGE
Rattus norvegicus
Other publictions for EC 5.1.3.14
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
747462
Zhang
Characterizing non-hydrolyzin ...
Neisseria meningitidis serogroup A / serotype 4A, Neisseria meningitidis serogroup A / serotype 4A Z2491
Carbohydr. Res.
419
18-28
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728782
Chen
Crystal structures of the arch ...
Methanocaldococcus jannaschii, Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661
Proteins
82
1519-1526
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748089
Wang
GneZ, a UDP-GlcNAc 2-epimeras ...
Bacillus anthracis
J. Bacteriol.
196
2969-2978
2014
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749249
Chen
Crystal structures of the arc ...
Bacillus subtilis 168, Bacillus subtilis, Methanocaldococcus jannaschii
Proteins
82
1519-1526
2014
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726555
Xu
Discovery of novel putative in ...
Bacillus anthracis, Staphylococcus aureus
ACS Med. Chem. Lett.
4
1142-1147
2013
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Moeller
Efficient metabolic oligosacch ...
Homo sapiens
Mol. Biosyst.
7
2245-2251
2011
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703285
Voermans
Clinical features, lectin stai ...
Homo sapiens
Clin. Neuropathol.
29
71-77
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Saechao
Novel GNE mutations in heredit ...
Homo sapiens
Genet. Test. Mol. Biomarkers
14
157-162
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703905
Weidemann
Lessons from GNE-deficient emb ...
Mus musculus
Glycobiology
20
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Kurochkina
Molecular modeling of the bifu ...
Homo sapiens
Glycobiology
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2010
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692536
Reinke
Biochemical characterization o ...
Homo sapiens, Mus musculus
Glycoconj. J.
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2009
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702507
Reinke
Regulation and pathophysiologi ...
Homo sapiens, Mus musculus, Rattus norvegicus
Biol. Chem.
390
591-599
2009
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689622
Castilho
Construction of a functional C ...
Mus musculus
Plant Physiol.
147
331-339
2008
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692076
Velloso
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A structural basis for the all ...
Bacillus anthracis
EMBO Rep.
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1251
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692855
Namboori
Acetamido sugar biosynthesis i ...
Methanococcus maripaludis
J. Bacteriol.
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Amsili
UDP-N-acetylglucosamine 2-epim ...
Homo sapiens
PLoS ONE
3
e2477
2008
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Reinke
Prediction of three different ...
Homo sapiens, Mus musculus
FEBS Lett.
581
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673699
Bork
Enhanced sialylation of EPO by ...
Rattus norvegicus
FEBS Lett.
581
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Gagiannis
Reduced sialylation status in ...
Mus musculus
Glycoconj. J.
24
125-130
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675445
Ghaderi
Evidence for dynamic interplay ...
Rattus norvegicus
J. Mol. Biol.
369
746-758
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672131
Penner
Influence of UDP-GlcNAc 2-epim ...
Escherichia coli
Biochemistry
45
2968-2977
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-
674638
Wang
Roles for UDP-GlcNAc 2-epimera ...
Homo sapiens
J. Biol. Chem.
281
27016-27028
2006
-
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304
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15
1102-1110
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69
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384
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Identification and mechanism o ...
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43
14290-14298
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Samuel
Active site mutants of the 'no ...
Escherichia coli
Biochim. Biophys. Acta
1700
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Giordanengo
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FASEB J.
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1961-1963
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566
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Sri Kannathasan
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Bordetella pertussis
Acta Crystallogr. Sect. D
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1310-1312
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Selective loss of either the e ...
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Lucka
Primary structure and expressi ...
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UDP-GlcNAc 2-epimerase: a regu ...
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1372-1376
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Harrington
Biosynthesis of wall teichoic ...
Kocuria varians, Staphylococcus aureus
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