BRENDA - Enzyme Database
show all sequences of 4.4.1.1

Lactobacillus reuteri DSM 20016: purification and characterization of a cystathionine gamma-lyase and use as adjunct starter in cheesemaking

De Angelis, M.; Curtin, A.C.; McSweeney, P.L.; Faccia, M.; Gobbetti, M.; J. Dairy Res. 69, 255-267 (2002)

Data extracted from this reference:

Application
Application
Commentary
Organism
biotechnology
use of strain as adjunct starter in cheese making
Lactobacillus reuteri
Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
3-methyl-2-benzothiazolinone
31% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
DL-Penicillamine
3% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
DL-propargylglycine
2% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
iodoacetamide
22% residual activity at 2.5 mM
Lactobacillus reuteri
additional information
not inhibitory: EDTA
Lactobacillus reuteri
N-ethylmaleimide
81% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
NaCl
59% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
phenylhydrazine
2.8% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
Semicarbazide
11% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
40000
-
4 * 40000, SDS-PAGE
Lactobacillus reuteri
160000
-
gel filtration
Lactobacillus reuteri
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Lactobacillus reuteri
-
DSM 20016
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
-
Lactobacillus reuteri
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
L-cystathione + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
L-cysteine + NH3 + 2-oxobutanoate
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
L-cysteine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
sulfide + NH3 + pyruvate
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
L-cystine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
L-djenkolic acid + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
L-methionine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
L-serine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
additional information
activity decreases in the following order of substrates: L-cystathione, L-djenkolic, L-cystine, L-cysteine, L-methionine, L-serine
652626
Lactobacillus reuteri
?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
tetramer
4 * 40000, SDS-PAGE
Lactobacillus reuteri
Temperature Optimum [C]
Temperature Optimum [C]
Temperature Optimum Maximum [C]
Commentary
Organism
35
-
-
Lactobacillus reuteri
Temperature Stability [C]
Temperature Stability Minimum [C]
Temperature Stability Maximum [C]
Commentary
Organism
15
-
5 min, enzyme maintains about 50% of activity
Lactobacillus reuteri
60
-
5 min, complete inactivation
Lactobacillus reuteri
pH Optimum
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
8
-
-
Lactobacillus reuteri
pH Range
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
Organism
5
-
20% residual activity
Lactobacillus reuteri
6
-
40% residual activity
Lactobacillus reuteri
9
-
90% residual activity
Lactobacillus reuteri
Cofactor
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
pyridoxal 5'-phosphate
-
Lactobacillus reuteri
pI Value
Organism
Commentary
pI Value Maximum
pI Value
Lactobacillus reuteri
isoelectric focusing
-
5
Application (protein specific)
Application
Commentary
Organism
biotechnology
use of strain as adjunct starter in cheese making
Lactobacillus reuteri
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
pyridoxal 5'-phosphate
-
Lactobacillus reuteri
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
3-methyl-2-benzothiazolinone
31% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
DL-Penicillamine
3% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
DL-propargylglycine
2% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
iodoacetamide
22% residual activity at 2.5 mM
Lactobacillus reuteri
additional information
not inhibitory: EDTA
Lactobacillus reuteri
N-ethylmaleimide
81% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
NaCl
59% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
phenylhydrazine
2.8% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
Semicarbazide
11% residual activity at 5 mM
Lactobacillus reuteri
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
40000
-
4 * 40000, SDS-PAGE
Lactobacillus reuteri
160000
-
gel filtration
Lactobacillus reuteri
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
-
Lactobacillus reuteri
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
L-cystathione + H2O
-
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Lactobacillus reuteri
L-cysteine + NH3 + 2-oxobutanoate
-
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Lactobacillus reuteri
?
L-cysteine + H2O
-
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Lactobacillus reuteri
sulfide + NH3 + pyruvate
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
L-cystine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
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Lactobacillus reuteri
?
L-djenkolic acid + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
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Lactobacillus reuteri
?
L-methionine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
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Lactobacillus reuteri
?
L-serine + H2O
-
652626
Lactobacillus reuteri
NH3 + ?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
additional information
activity decreases in the following order of substrates: L-cystathione, L-djenkolic, L-cystine, L-cysteine, L-methionine, L-serine
652626
Lactobacillus reuteri
?
-
652626
Lactobacillus reuteri
?
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
tetramer
4 * 40000, SDS-PAGE
Lactobacillus reuteri
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Optimum [C]
Temperature Optimum Maximum [C]
Commentary
Organism
35
-
-
Lactobacillus reuteri
Temperature Stability [C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [C]
Temperature Stability Maximum [C]
Commentary
Organism
15
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5 min, enzyme maintains about 50% of activity
Lactobacillus reuteri
60
-
5 min, complete inactivation
Lactobacillus reuteri
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
8
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Lactobacillus reuteri
pH Range (protein specific)
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
Organism
5
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20% residual activity
Lactobacillus reuteri
6
-
40% residual activity
Lactobacillus reuteri
9
-
90% residual activity
Lactobacillus reuteri
pI Value (protein specific)
Organism
Commentary
pI Value Maximum
pI Value
Lactobacillus reuteri
isoelectric focusing
-
5
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No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [C]
Temperature Range [C]
Temperature Stability [C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Yuan
Cystathionine gamma-lyase mod ...
Mus musculus
Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol.
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747006
Mo
Cystathionine gamma lyase-H2S ...
Mus musculus
Biochem. Biophys. Res. Commun.
501
471-477
2018
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747187
Yang
Cystathionine gamma-lyase/hyd ...
Mus musculus
Biochim. Biophys. Acta
1863
165-176
2018
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Maresi
Functional characterization a ...
Toxoplasma gondii, Toxoplasma gondii ATCC 50861
Int. J. Mol. Sci.
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2111
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Tomuschat
Reduction of hydrogen sulfide ...
Homo sapiens
J. Pediatr. Surg.
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525-530
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Bhattacharjee
2-Arylidene hydrazinecarbodit ...
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ACS Med. Chem. Lett.
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Leucker
Cystathionine gamma-lyase pro ...
Homo sapiens, Mus musculus
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Yan
Structural snapshots of an en ...
Homo sapiens
Biochemistry
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Han
Hydrogen sulfide-producing cy ...
Mus musculus
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Kumar
Concurrent overexpression of ...
Arabidopsis thaliana
J. Agric. Food Chem.
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Nandi
H2S and homocysteine control ...
Mus musculus
Sci. Rep.
7
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Gong
Cystathionine gamma-lyase(CSE ...
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Biochem. Biophys. Res. Commun.
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Role of cystathionine gamma-l ...
Mus musculus
Sci. Rep.
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Biochemical stability and mol ...
Aspergillus fumigatus, Aspergillus fumigatus ATCC MYA-4609
Enzyme Microb. Technol.
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El-Sayed
Biochemical and pharmacokinet ...
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The cystathionine beta-lyase/h ...
Homo sapiens
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Hopwood
A role for glutamate-333 of Sa ...
Saccharomyces cerevisiae
Biochim. Biophys. Acta
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44
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Yang
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Bloem
Sulphur supply and infection w ...
Brassica napus
J. Exp. Bot.
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Messerschmidt
Determinants of enzymatic spec ...
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Biol. Chem.
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373-386
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Elevated expression of liver g ...
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Vermeij
Pathways of assimilative sulfu ...
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Nagasawa
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Methods Enzymol.
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Insight into the active site o ...
Rattus norvegicus, Streptomyces phaeochromogenes
Biochim. Biophys. Acta
913
45-50
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34505
Kanzaki
-
Syntheses of S-substituted L-h ...
Streptomyces phaeochromogenes
Agric. Biol. Chem.
50
391-397
1986
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5584
Braunstein
The beta-replacement-specific ...
Rattus norvegicus
Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol.
56
1-89
1984
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34504
Yamada
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Synthesis of L-cystathionine b ...
Streptomyces phaeochromogenes
J. Biotechnol.
1
205-217
1984
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586904
Nagasawa
Cystathionine gamma-lyase of S ...
Amycolatopsis lactamdurans, Gordonia rubripertincta, Micromonospora chalcea, Micromonospora coerulea, Mycolicibacterium phlei, Mycolicibacterium smegmatis, Nocardia asteroides, Nocardia erythropolis, Nocardia globerula, Nonomuraea angiospora, Streptomyces lydicus, Streptomyces microflavus, Streptomyces netropsis, Streptomyces olivochromogenes, Streptomyces phaeochromogenes, Streptomyces rimosus, Streptomyces virginiae, Streptosporangium roseum
J. Biol. Chem.
259
10393-10403
1984
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34503
Rennenberg
-
Cysteine desulfhydrase activit ...
Cucumis sativus, Cucurbita pepo
Phytochemistry
22
1557-1560
1983
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Stipanuk
Characterization of the enzymi ...
Rattus norvegicus
Biochem. J.
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Identification of the active-s ...
Rattus norvegicus
Biochemistry
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34491
Alston
Inactivation of gamma-cystathi ...
Rattus norvegicus
FEBS Lett.
128
293-297
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Towatari
Purification and properties of ...
Rattus norvegicus
J. Biochem.
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Bikel
Purification and subunit struc ...
Mus musculus
Arch. Biochem. Biophys.
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Silverman
Mechanism of inactivation of g ...
Rattus norvegicus
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Silverman
Inactivation of pyridoxal phos ...
Rattus norvegicus
Biochemistry
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Reactivity of the phosphopyrid ...
Rattus norvegicus
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gamma-Cystathionase of rat liv ...
Rattus norvegicus
Arch. Biochem. Biophys.
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Brown
Gamma-cystathionase of rat liv ...
Rattus norvegicus
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Heinonen
Studies on cystathionase activ ...
Rattus norvegicus
Biochem. J.
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Churchich
Dissociation of cystathionase ...
Rattus norvegicus
Biochem. Biophys. Res. Commun.
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524-530
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Methods Enzymol.
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Matsuo
A crystalline enzyme that clea ...
Rattus norvegicus
J. Biol. Chem.
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