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show all sequences of 4.2.1.3

Biochemical characterisation of aconitase from Corynebacterium glutamicum

Baumgart, M.; Bott, M.; J. Biotechnol. 154, 163-170 (2011)

Data extracted from this reference:

Cloned(Commentary)
Commentary
Organism
expression of N-terminally His-tagged aconitase in Escherichia coli strain BL21(DE3), alternative expression method uses overexpression of aconitase from plasmid pTYB2-acn, resulting in an aconitase containing only an additional glycine residue at the C-terminus
Corynebacterium glutamicum
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
additional information
-
additional information
Michaelis-Menten kinetics
Corynebacterium glutamicum
0.0185
-
cis-aconitate
pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.48
-
citrate
pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.552
-
isocitrate
pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
102300
-
1 * 104800, recombinant N-terminally His-tagged aconitase, sequence calculation, 1 * 102300, recombinant aconitase with an additional Gly at the C-terminus, sequence calculation
Corynebacterium glutamicum
114000
-
recombinant N-terminally His-tagged aconitase, gel filtration
Corynebacterium glutamicum
122000
-
recombinant aconitase with an additional Gly at the C-terminus, gel filtration
Corynebacterium glutamicum
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
citrate
Corynebacterium glutamicum
-
cis-aconitate + H2O
-
-
r
citrate
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
-
cis-aconitate + H2O
-
-
r
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Corynebacterium glutamicum
-
-
-
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
-
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
recombinant His-tagged aconitase from Escherichia coli strain BL21(DE3) by nickel affinty chromatography and gel filtration, removal of the His tag by factor Xa and further purification, or purification of recombinant aconitase, expressed from plasmid pTYB2-acn in Escherichia coli, using chitin beads, overview
Corynebacterium glutamicum
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
culture condition:glucose-grown cell
-
Corynebacterium glutamicum
-
Specific Activity [micromol/min/mg]
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
0.206
-
dehydration of citrate to cis-aconitate, pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.266
-
dehydration of isocitrate to cis-aconitate, pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.433
-
reverse reaction, hydration of citrate or isocitrate, pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
citrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
citrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
isocitrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
isocitrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
monomer
1 * 104800, recombinant N-terminally His-tagged aconitase, sequence calculation, 1 * 102300, recombinant aconitase with an additional Gly at the C-terminus, sequence calculation
Corynebacterium glutamicum
Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum Maximum [°C]
Commentary
Organism
50
-
-
Corynebacterium glutamicum
Temperature Range [°C]
Temperature Minimum [°C]
Temperature Maximum [°C]
Commentary
Organism
20
65
-
Corynebacterium glutamicum
pH Optimum
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
7.5
7.75
-
Corynebacterium glutamicum
pH Range
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
Organism
5
10
-
Corynebacterium glutamicum
Cloned(Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
expression of N-terminally His-tagged aconitase in Escherichia coli strain BL21(DE3), alternative expression method uses overexpression of aconitase from plasmid pTYB2-acn, resulting in an aconitase containing only an additional glycine residue at the C-terminus
Corynebacterium glutamicum
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
additional information
-
additional information
Michaelis-Menten kinetics
Corynebacterium glutamicum
0.0185
-
cis-aconitate
pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.48
-
citrate
pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.552
-
isocitrate
pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
102300
-
1 * 104800, recombinant N-terminally His-tagged aconitase, sequence calculation, 1 * 102300, recombinant aconitase with an additional Gly at the C-terminus, sequence calculation
Corynebacterium glutamicum
114000
-
recombinant N-terminally His-tagged aconitase, gel filtration
Corynebacterium glutamicum
122000
-
recombinant aconitase with an additional Gly at the C-terminus, gel filtration
Corynebacterium glutamicum
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
citrate
Corynebacterium glutamicum
-
cis-aconitate + H2O
-
-
r
citrate
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
-
cis-aconitate + H2O
-
-
r
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
recombinant His-tagged aconitase from Escherichia coli strain BL21(DE3) by nickel affinty chromatography and gel filtration, removal of the His tag by factor Xa and further purification, or purification of recombinant aconitase, expressed from plasmid pTYB2-acn in Escherichia coli, using chitin beads, overview
Corynebacterium glutamicum
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
culture condition:glucose-grown cell
-
Corynebacterium glutamicum
-
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
0.206
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dehydration of citrate to cis-aconitate, pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
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dehydration of isocitrate to cis-aconitate, pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
0.433
-
reverse reaction, hydration of citrate or isocitrate, pH 8.0, 30°C
Corynebacterium glutamicum
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
citrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum
cis-aconitate + H2O
-
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-
r
citrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
isocitrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
isocitrate
-
715699
Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
cis-aconitate + H2O
-
-
-
r
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
monomer
1 * 104800, recombinant N-terminally His-tagged aconitase, sequence calculation, 1 * 102300, recombinant aconitase with an additional Gly at the C-terminus, sequence calculation
Corynebacterium glutamicum
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum Maximum [°C]
Commentary
Organism
50
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-
Corynebacterium glutamicum
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Minimum [°C]
Temperature Maximum [°C]
Commentary
Organism
20
65
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Corynebacterium glutamicum
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
7.5
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Corynebacterium glutamicum
pH Range (protein specific)
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
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Corynebacterium glutamicum
Other publictions for EC 4.2.1.3
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Ben-Menachem
Yeast aconitase mitochondrial ...
Saccharomyces cerevisiae
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Reddick
First biochemical characteriz ...
Bacillus subtilis 168, Bacillus subtilis
Biochemistry
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Lysine acetylation activates ...
Mus musculus
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Jung
Essential function of Aco2, a ...
Schizosaccharomyces pombe, Schizosaccharomyces pombe 972
FEBS Lett.
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Aconitase functions as a plei ...
Helicobacter pylori, Helicobacter pylori ATCC 43504
J. Bacteriol.
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Doi
A novel A3 group aconitase to ...
Achromobacter denitrificans, Achromobacter denitrificans YD35
J. Biol. Chem.
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1412-1421
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Metabolic control analysis of ...
Rattus norvegicus
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Gholampour
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Identification of genes expre ...
Citrus x paradisi
J. Phytopathol.
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Hooks
Selective induction and subce ...
Arabidopsis thaliana
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Disruption of the iron-sulfur ...
Homo sapiens
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On the molecular relationship ...
Saccharomyces cerevisiae
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Michta
Proteomic approach to reveal ...
Streptomyces viridochromogenes, Streptomyces viridochromogenes Tue494
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e87905
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Aconitase-mediated posttranscr ...
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Characterization of Salmonella ...
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
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666327
Juang
Modulation of iron on mitochon ...
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Mol. Cell. Biochem.
265
185-194
2004
2
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666706
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Proc. Natl. Acad. Sci. USA
101
10907-10912
2004
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Bulteau
Redox-dependent modulation of ...
Rattus norvegicus, Rattus norvegicus Sprague-Dawley
Biochemistry
42
14846-14855
2003
-
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652441
Gourley
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Caenorhabditis elegans
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278
3227-3234
2003
-
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269
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2002
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649512
Muschko
Tricarboxylic acid cycle aconi ...
Streptomyces viridochromogenes, Streptomyces viridochromogenes DSM 40736 / JCM 4977 / BCRC 1201 / Tue 494 / Tu 494
Arch. Microbiol.
178
499-505
2002
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Uhrigshardt
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Saccharolobus solfataricus
Biochem. Soc. Trans.
30
685-687
2002
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James
Mitochondrial aconitase modifi ...
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Biochemistry
41
6789-6797
2002
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650272
Eprintsev
Induction of aconitate hydrata ...
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Biochemistry (Moscow)
67
795-801
2002
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653327
Williams
E. coli aconitase B structure ...
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2002
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2002
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649566
Ho
Exercise decreases cytosolic a ...
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651095
Uhrigshardt
Purification and characterizat ...
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2001
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649551
Rzymkiewicz
Induction of heme oxygenase-1 ...
Homo sapiens
Biochem. Biophys. Res. Commun.
270
324-328
2000
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652036
Saas
A developmentally regulated ac ...
Trypanosoma brucei
J. Biol. Chem.
275
2745-2755
2000
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Somerville
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649675
Jordan
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Biochemical and spectroscopic ...
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Biochem. J.
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739-746
1999
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651975
Gehring
Inactivation of both RNA bindi ...
Mus musculus
J. Biol. Chem.
274
6219-6225
1999
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653617
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Bacillus subtilis
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96
10412-10417
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653825
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The mechanism of aconitase:1.8 ...
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1999
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33808
Zheng
Manganese inhibits mitochondri ...
Rattus norvegicus
Brain Res.
799
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33785
Gruer
Construction and properties of ...
Escherichia coli
Microbiology
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Costello
Zinc inhibition of mitochondri ...
Bos taurus, Rattus norvegicus, Sus scrofa
J. Biol. Chem.
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Lauble
The reaction of fluorocitrate ...
Bos taurus
Proc. Natl. Acad. Sci. USA
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663920
Mitchell
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Identification of a multienzym ...
Pseudomonas aeruginosa
Biochem. J.
313
769-774
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Bennett
Spectroscopic characterisation ...
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233
317-326
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De Bellis
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Purification and characterizat ...
Cucurbita sp.
Physiol. Plant.
99
485-492
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89
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1992
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137
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1991
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Baldwin
Purification and partial amino ...
Homo sapiens, Sus scrofa
Protein Seq. Data Anal.
4
63-67
1991
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33813
Zheng
Cloning and structural charact ...
Sus scrofa
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2814-2821
1990
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33815
Cheung
Thiols protect the inhibition ...
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84
1402-1407
1987
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Purification of aconitase from ...
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J. Bacteriol.
169
3062-3067
1987
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33798
Robbins
Iron-sulfur cluster in aconita ...
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J. Biol. Chem.
260
2328-2333
1985
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Schloss
pH profiles and isotope effect ...
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Biochemistry
23
4572-4580
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221
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33800
Ryden
Molecular weight of beef heart ...
Bos taurus
J. Biol. Chem.
259
3141-3144
1984
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Scholze
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Biochim. Biophys. Acta
746
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1983
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33801
Robbins
Single crystals of the iron-su ...
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257
9061-9063
1982
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33804
Hattori
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Inactivation by oxygen and sta ...
Escherichia coli
J. Gen. Appl. Microbiol.
27
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33790
Treton
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Etude de quelques proprietes d ...
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42
1201-1206
1978
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Crystals of pig heart aconitas ...
Sus scrofa
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531-534
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33791
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70
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Agrawal
Studies on two isozymes of aco ...
Bacillus cereus, Bacillus cereus T
Biochem. Biophys. Res. Commun.
70
979-986
1976
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The aconitase of yeast. IV. St ...
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799-804
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33793
Agrawal
Studies on two isozymes of aco ...
Bacillus cereus, Bacillus cereus T
Biochem. Biophys. Res. Commun.
67
645-652
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Suzuki
The aconitase of yeast. II. Cr ...
Yarrowia lipolytica
J. Biochem.
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367-372
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33806
Suzuki
-
Induction and stabilization of ...
Corynebacterium glutamicum, Corynebacterium glutamicum D-248, Streptomyces aureus, Trametes sanguinea, Xanthomonas campestris, Yarrowia lipolytica
Agric. Biol. Chem.
39
97-103
1975
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33796
Gawron
Properties of pig heart aconit ...
Sus scrofa, Yarrowia lipolytica
Biochem. J.
143
717-722
1974
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Guarriero-Bobyleva
Parallel partial purification ...
Rattus norvegicus
Eur. J. Biochem.
34
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1973
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33803
Suzuki
-
Crystallization and reconstitu ...
Yarrowia lipolytica
Agric. Biol. Chem.
37
2211-2212
1973
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Kennedy
On pig heart aconitase ...
Sus scrofa
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47
740-745
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Pickworth Glusker
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Aconitase ...
Aspergillus niger, Bacillus subtilis, Bos taurus, Glycine max, Oryctolagus cuniculus, Rattus norvegicus, Rheum sp., Saccharomyces cerevisiae, Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium, Sinapis alba, Solanum tuberosum, Sus scrofa
The Enzymes, 3rd Ed. (Boyer, P. D. , ed. )
5
413-439
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