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Oxidative and nitrative modifications of alpha-enolase in cardiac proteins from diabetic rats

Lu, N.; Zhang, Y.; Li, H.; Gao, Z.; Free Radic. Biol. Med. 48, 873-881 (2010)

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Application
Application
Commentary
Organism
medicine
the up-regulation of alpha-enolase expression can be a protective mechanism to neutralize oxidative and nitrative stress in diabetes
Rattus norvegicus
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
47000
-
-
Rattus norvegicus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Rattus norvegicus
P04764
-
-
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
heart
-
Rattus norvegicus
-
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Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
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2-phospho-D-glycerate
-
703811
Rattus norvegicus
phosphoenolpyruvate + H2O
-
-
-
r
Application (protein specific)
Application
Commentary
Organism
medicine
the up-regulation of alpha-enolase expression can be a protective mechanism to neutralize oxidative and nitrative stress in diabetes
Rattus norvegicus
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
47000
-
-
Rattus norvegicus
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
heart
-
Rattus norvegicus
-
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
2-phospho-D-glycerate
-
703811
Rattus norvegicus
phosphoenolpyruvate + H2O
-
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-
r
Expression
Organism
Commentary
Expression
Rattus norvegicus
tyrosine nitration inactivates enolase
down
Rattus norvegicus
after 6 weeks of streptozotocin administration, the cardiac proteins from diabetic rats show the levels of alpha-enolase expression and protein tyrosine nitration are clearly increased, whereas the enolase activity and oxidation status are not significantly changed
up
Expression (protein specific)
Organism
Commentary
Expression
Rattus norvegicus
tyrosine nitration inactivates enolase
down
Rattus norvegicus
after 6 weeks of streptozotocin administration, the cardiac proteins from diabetic rats show the levels of alpha-enolase expression and protein tyrosine nitration are clearly increased, whereas the enolase activity and oxidation status are not significantly changed
up
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organims
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Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
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Subunits
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pH Range
pH Stability
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Application (protein specific)
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Cofactor (protein specific)
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Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Ayon-Nunez
Identification and characteri ...
Taenia solium
Acta Trop.
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Biosci. Trends
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Crystal structure of enolase ...
Drosophila melanogaster
Acta Crystallogr. Sect. F
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Molecular and biochemical cha ...
Teladorsagia circumcincta
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Fermentation of glycerol by A ...
Anaerobium acetethylicum
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Fong-Ngern
Alpha-enolase on apical surfa ...
Canis lupus familiaris
Sci. Rep.
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The structure of bradyzoite-s ...
Toxoplasma gondii
Acta Crystallogr. Sect. D
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Identification and functional ...
Taenia pisiformis
Acta Trop.
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Zadvornyy
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Crystallization and preliminar ...
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Gomes
Protein glycation in vivo: fun ...
Saccharomyces cerevisiae
Biochem. J.
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317-326
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Agarwal
alpha-Enolase binds to human p ...
Bacillus anthracis
Biochim. Biophys. Acta
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986-994
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Mor
Alternate AChE-R variants faci ...
Oryctolagus cuniculus
Chem. Biol. Interact.
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11-21
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Bolten
Sarcocystis neurona: molecular ...
Besnoitia darlingi, Sarcocystis dasypi, Sarcocystis falcatula, Sarcocystis neurona
Exp. Parasitol.
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108-112
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Mundodi
Immunogenic and plasminogen-bi ...
Trichomonas vaginalis
Infect. Immun.
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Esgleas
Isolation and characterization ...
Streptococcus suis
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The activated Notch1 receptor ...
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Imker
Mechanistic diversity in the R ...
Bacillus subtilis 168, Bacillus subtilis, Geobacillus kaustophilus
Biochemistry
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Keller
Interactions of enolase isofor ...
Mus musculus
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Quinones
Leishmania mexicana: molecular ...
Leishmania mexicana, Leishmania mexicana AZV
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Marcilla
Echinostoma caproni: identific ...
Echinostoma caproni
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Differential susceptibility of ...
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de A. S. Navarro
Structural flexibility in Tryp ...
Trypanosoma brucei
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Effects of the G376E and G157D ...
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Plasmodium falciparum, Plasmodium yoeliie XL17, Plasmodium yoeliie XL17 17XL
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The catalytic Mn2+ sites in th ...
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Enolase as a plasminogen bindi ...
Leishmania mexicana, Leishmania mexicana AZV
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Saccharomyces cerevisiae
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Eimeria tenella enolase and py ...
Eimeria tenella, Eimeria tenella PaPt36
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Cloning, expression and charac ...
Leuconostoc mesenteroides, Leuconostoc mesenteroides B-512FMCM
FEMS Microbiol. Lett.
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Saccharomyces cerevisiae
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Investigation of interaction b ...
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Cloning, recombinant expressio ...
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Anisakis simplex
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The binding of Na(+) to apo-en ...
Oryctolagus cuniculus
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Purification of native enolase ...
Candida albicans, Candida glabrata, Candida parapsilosis, Clavispora lusitaniae, Pichia kudriavzevii
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Vinarov
Role of His159 in yeast enolas ...
Saccharomyces cerevisiae
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Purification and characterizat ...
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Chem. Pharm. Bull.
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Cyprinus carpio, Oryctolagus cuniculus, Pagrus major, Scomber japonicus
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Degradation of 2-phosphoglycer ...
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9-12
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1988
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Segil
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Purification and comparative c ...
Solanum tuberosum, Spinacia oleracea
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Purification, radioimmunoassay ...
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Biochim. Biophys. Acta
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1980
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Sharma
Age-related changes in the pro ...
Turbatrix aceti
Biochemistry
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2869-2876
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Escherichia coli
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Wold
Enolase from fish muscle ...
Oncorhynchus keta, Oncorhynchus kisutch, Oncorhynchus mykiss
Methods Enzymol.
42C
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Baranowski
Enolase from human muscle ...
Homo sapiens
Methods Enzymol.
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Rider
Enolase isoenzymes in rat tiss ...
Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
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285-300
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Oh
Purification and properties of ...
Sus scrofa
Arch. Biochem. Biophys.
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Winstead
Isolation and characterization ...
Macaca mulatta
Biochemistry
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Malmstroem
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Enolase ...
Saccharomyces cerevisiae, Solanum tuberosum
The Enzymes, 2nd Ed (Boyer, P. D. , Lardy, H. , Myrbäck, K. , eds. )
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