BRENDA - Enzyme Database show
show all sequences of 3.4.21.92

Validation of the essential ClpP protease in Mycobacterium tuberculosis as a novel drug target

Ollinger, J.; OMalley, T.; Kesicki, E.A.; Odingo, J.; Parish, T.; J. Bacteriol. 194, 663-668 (2012)

Data extracted from this reference:

Activating Compound
Activating Compound
Commentary
Organism
Structure
acyldepsipeptides
ADEP series 2, 3, 4 as well as two other synthesized derivatives, IDR-10001 and IDR-10011, which incorporate N-methylalanine instead of the more rigid homoproline in the depsipeptide core structure. All five compound are active against Mycobacterium tuberculosis, ADEP2 is the most active
Mycobacterium tuberculosis
Application
Application
Commentary
Organism
medicine
ClpP activation is an effective means of controlling the replication of Mycobacterium tuberculosis
Mycobacterium tuberculosis
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Mycobacterium tuberculosis
-
possesses two ClpP proteolytic subunits
-
Activating Compound (protein specific)
Activating Compound
Commentary
Organism
Structure
acyldepsipeptides
ADEP series 2, 3, 4 as well as two other synthesized derivatives, IDR-10001 and IDR-10011, which incorporate N-methylalanine instead of the more rigid homoproline in the depsipeptide core structure. All five compound are active against Mycobacterium tuberculosis, ADEP2 is the most active
Mycobacterium tuberculosis
Application (protein specific)
Application
Commentary
Organism
medicine
ClpP activation is an effective means of controlling the replication of Mycobacterium tuberculosis
Mycobacterium tuberculosis
General Information
General Information
Commentary
Organism
malfunction
ClpP1 is essential for viability. The gene can only be deleted from the chromosome when a second functional copy is provided. Over-expression of clpP1 has no effect on growth in aerobic culture or viability under anaerobic conditions or during nutrient starvation; clpP2 over-expression is toxic
Mycobacterium tuberculosis
General Information (protein specific)
General Information
Commentary
Organism
malfunction
ClpP1 is essential for viability. The gene can only be deleted from the chromosome when a second functional copy is provided. Over-expression of clpP1 has no effect on growth in aerobic culture or viability under anaerobic conditions or during nutrient starvation; clpP2 over-expression is toxic
Mycobacterium tuberculosis
Other publictions for EC 3.4.21.92
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [C]
Temperature Range [C]
Temperature Stability [C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Gersch
AAA+ chaperones and acyldepsip ...
Staphylococcus aureus, Staphylococcus aureus NCTC 8325
Nat. Commun.
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Cordova
Stochastic but highly coordina ...
Escherichia coli
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Li
Cloning and characterization o ...
Mycobacterium tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis H37Rv
Int. J. Clin. Exp. Pathol.
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Disruption of oligomerization ...
Staphylococcus aureus
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Wahl
Control of natural transformat ...
Streptococcus thermophilus, Streptococcus thermophilus ATCC BAA-250
J. Bacteriol.
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2807-2816
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Sato
FliT selectively enhances prot ...
Salmonella enterica, Salmonella enterica ATCC 700720
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Brzozowska
The ClpXP protease is responsi ...
Bacillus subtilis
J. Biol. Chem.
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Sen
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The ClpXP protease unfolds sub ...
Escherichia coli
Cell
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X636-X646
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Bonnet
FixK2, a key regulator in Brad ...
Bradyrhizobium japonicum
FEBS Lett.
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Bhat
Identification of ClpP substra ...
Caulobacter vibrioides
Mol. Microbiol.
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Xie
The ClpP protease is required ...
Actinobacillus pleuropneumoniae
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e53600
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Streptococcus pneumoniae ClpP ...
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Interaction specificity betwee ...
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The purification of the Chlamy ...
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Alexopoulos
ClpP: a structurally dynamic p ...
Bacillus subtilis, Escherichia coli
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The interplay of ClpXP with th ...
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Stepwise unfolding of a beta-b ...
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Kajfasz
Transcriptome analysis reveals ...
Streptococcus mutans
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Dual regulatory pathways of fl ...
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63
1285-1295
2007
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18
1704-1721
2006
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Zheng
A nuclear-encoded ClpP subunit ...
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224
1103-1115
2006
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61
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Structural and functional insi ...
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Plant Cell
18
2635-2649
2006
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667341
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Synechococcus elongatus
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183
66-69
2005
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Choi
Control of peptide product siz ...
Escherichia coli
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44
13921-13931
2005
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The ClpP double ring tetradeca ...
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280
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2005
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213
614-619
2001
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653260
Porankiewicz
New insights into the ATP-depe ...
Aquifex aeolicus, Arabidopsis thaliana, Bacillus subtilis, Bordetella pertussis, Borreliella burgdorferi, Caenorhabditis elegans, Caulobacter vibrioides, Chlamydia trachomatis, Chlamydomonas moewusii, Chlamydomonas reinhardtii, Chlorella vulgaris, Chlorobaculum tepidum, Clostridium acetobutylicum, Cyanophora paradoxa, Deinococcus radiodurans, Enterococcus faecalis, Epifagus virginiana, Escherichia coli, Fritillaria agrestis, Haemophilus influenzae, Helicobacter pylori, Homo sapiens, Lactococcus lactis, Listeria monocytogenes, Marchantia polymorpha, Mus musculus, Mycobacterium tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis H37Rv, Myxococcus xanthus, Nicotiana tabacum, Oryza sativa, Paracoccus denitrificans, Pinus contorta, Pinus thunbergii, Populus tremula, Porphyromonas gingivalis, Pseudomonas aeruginosa, Rhodobacter capsulatus, Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium, Shewanella putrefaciens, Solanum lycopersicum, Streptococcus pyogenes, Streptococcus salivarius, Streptomyces coelicolor, Synechococcus sp., Synechocystis sp., Treponema pallidum, Triticum aestivum, Yersinia enterocolitica, Zea mays
Mol. Microbiol.
32
449-458
1999
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46
1
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314-331
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Damerau
Role of Clp protease subunits ...
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53-63
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29865
Wojtkowiak
Isolation and characterization ...
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268
22609-22617
1993
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29866
Gottesman
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Escherichia coli
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268
22618-22626
1993
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A role for the Clp protease in ...
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1993
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29869
Geuskens
Virulence in bacteriophage Mu: ...
Escherichia coli
EMBO J.
11
5121-5127
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719-723
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29856
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The ATP-dependent Clp protease ...
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7886-7893
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Sequence and structure of Clp ...
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12536-12545
1990
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Conservation of the regulatory ...
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1990
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