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Membrane-bound proteinase 3 and PAR2 mediate phagocytosis of non-opsonized bacteria in human neutrophils

Kim, Y.C.; Shin, J.E.; Lee, S.H.; Chung, W.J.; Lee, Y.S.; Choi, B.K.; Choi, Y.; Mol. Immunol. 48, 1966-1974 (2011)

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affinity chromatography of neutrophil lysates using epoxy beads coated with Streptococcus sanguinis reveals involvement of PR3 in phagocytosis of Streptococcus sanguinis. Enzymatic cleavage of the glycosylphosphatidylinositol linker of NB1, a co-receptor for membrane-bound PR3, significantly reduces the phagocytosis. The neutralization of membrane-bound PR3 with antibody reduces both binding and phagocytosis of Streptococcus sanguinis. Protease activity is required for phagocytosis, and protease-activated receptor PAR2 is involved in signal transmission from PR3 during this process
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affinity chromatography of neutrophil lysates using epoxy beads coated with Streptococcus sanguinis reveals involvement of PR3 in phagocytosis of Streptococcus sanguinis. Enzymatic cleavage of the glycosylphosphatidylinositol linker of NB1, a co-receptor for membrane-bound PR3, significantly reduces the phagocytosis. The neutralization of membrane-bound PR3 with antibody reduces both binding and phagocytosis of Streptococcus sanguinis. Protease activity is required for phagocytosis, and protease-activated receptor PAR2 is involved in signal transmission from PR3 during this process
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Source Tissue (protein specific)
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Organic Solvent Stability (protein specific)
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Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
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29719
Rao
Characterization of proteinase ...
Homo sapiens
J. Biol. Chem.
266
9540-9548
1991
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