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Acute alcohol consumption downregulates lipoprotein lipase activity in vivo

Zemankova, K.; Makoveichuk, E.; Vlasakova, Z.; Olivecrona, G.; Kovar, J.; Metab. Clin. Exp. 64, 1592-1596 (2015)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
angiopoietin-like protein 3
ANGPTL3 inhibits the enzyme. The concentrations of inhibitor ANGPTL3 drops to 67% of baseline value at 280 min after alcohol consumption
Homo sapiens
angiopoietin-like protein 4
ANGPTL4 inhibits the enzyme. The concentrations of inhibitor ANGPTL4 drops to 86% of baseline value at 280 min after alcohol consumption
Homo sapiens
ethanol
inhibits the enzyme, LPL activity is reduced by 23-25% 2-4 hours after the administration of alcohol, respectively, with respect to controls, in vivo or in post-heparin plasma. The concentrations of inhibitors ANGPTL3 and ANGPTL4 drops to 67% and 86% of baseline values, respectively, at 280 min after alcohol consumption. The acute effects of alcohol consumption, especially on postprandial lipemia, seem to be accentuated in hypertriglyceridemic subjects
Homo sapiens
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
triacylglycerol + H2O
Homo sapiens
-
diacylglycerol + a carboxylate
-
-
?
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Homo sapiens
P06858
-
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Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
blood plasma
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Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
triacylglycerol + H2O
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diacylglycerol + a carboxylate
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Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
angiopoietin-like protein 3
ANGPTL3 inhibits the enzyme. The concentrations of inhibitor ANGPTL3 drops to 67% of baseline value at 280 min after alcohol consumption
Homo sapiens
angiopoietin-like protein 4
ANGPTL4 inhibits the enzyme. The concentrations of inhibitor ANGPTL4 drops to 86% of baseline value at 280 min after alcohol consumption
Homo sapiens
ethanol
inhibits the enzyme, LPL activity is reduced by 23-25% 2-4 hours after the administration of alcohol, respectively, with respect to controls, in vivo or in post-heparin plasma. The concentrations of inhibitors ANGPTL3 and ANGPTL4 drops to 67% and 86% of baseline values, respectively, at 280 min after alcohol consumption. The acute effects of alcohol consumption, especially on postprandial lipemia, seem to be accentuated in hypertriglyceridemic subjects
Homo sapiens
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
triacylglycerol + H2O
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diacylglycerol + a carboxylate
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Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
blood plasma
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Homo sapiens
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Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
triacylglycerol + H2O
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Homo sapiens
diacylglycerol + a carboxylate
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General Information
General Information
Commentary
Organism
physiological function
the enzyme is the key enzyme responsible for intravascular triglyceride lipolysis. The acute alcohol consumption can induce hypertriglyceridemia, partly by influencing of lipoprotein lipase (LPL) through alcohol. LPL is the key enzyme responsible for triglyceride hydrolysis in circulation. The acute effects of alcohol consumption, especially on postprandial lipemia, seem to be accentuated in hypertriglyceridemic subjects
Homo sapiens
General Information (protein specific)
General Information
Commentary
Organism
physiological function
the enzyme is the key enzyme responsible for intravascular triglyceride lipolysis. The acute alcohol consumption can induce hypertriglyceridemia, partly by influencing of lipoprotein lipase (LPL) through alcohol. LPL is the key enzyme responsible for triglyceride hydrolysis in circulation. The acute effects of alcohol consumption, especially on postprandial lipemia, seem to be accentuated in hypertriglyceridemic subjects
Homo sapiens
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Pub Med
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organims
journal
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Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Source Tissue
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Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
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Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
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pH Range
pH Stability
Cofactor
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pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
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IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Expression
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General Information (protein specific)
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Kidani
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Lipoprotein lipase from rainbo ...
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Overexpression of lipoprotein ...
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Novel site in lipoprotein lipa ...
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Lipoprotein lipase mediates an ...
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