BRENDA - Enzyme Database show
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Purification, cloning, and immunological characterization of arginine kinase, a novel allergen of Octopus fangsiao

Shen, H.W.; Cao, M.J.; Cai, Q.F.; Ruan, M.M.; Mao, H.Y.; Su, W.J.; Liu, G.M.; J. Agric. Food Chem. 60, 2190-2199 (2012)

Data extracted from this reference:

Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
38000
-
x * 38000, SDS-PAGE
Amphioctopus fangsiao
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Amphioctopus fangsiao
-
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
ammonium sulfate precipitation, Q-Sepharose column chromatography, and Sephacryl S-200 gel filtration
Amphioctopus fangsiao
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
muscle
-
Amphioctopus fangsiao
-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
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Reversibility
ATP + L-Arg
-
722436
Amphioctopus fangsiao
ADP + Nomega-phospho-L-Arg
-
-
-
r
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
?
x * 38000, SDS-PAGE
Amphioctopus fangsiao
Temperature Stability [°C]
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Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
30
40
the enzyme is relatively stable below 30°C, but the original bands become faint and the bands of aggregated enzyme (above 70 kDa) appear when the temperature is above 40°C
Amphioctopus fangsiao
pH Stability
pH Stability
pH Stability Maximum
Commentary
Organism
9
10
the enzyme displays no obvious change when the pH value is below 9.0, but the original band of the enzyme is faint and the degraded fragments of the enzyme are observed when it is incubated at pH 9.5 and 10.0 for 1 h
Amphioctopus fangsiao
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
38000
-
x * 38000, SDS-PAGE
Amphioctopus fangsiao
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
ammonium sulfate precipitation, Q-Sepharose column chromatography, and Sephacryl S-200 gel filtration
Amphioctopus fangsiao
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
muscle
-
Amphioctopus fangsiao
-
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
ATP + L-Arg
-
722436
Amphioctopus fangsiao
ADP + Nomega-phospho-L-Arg
-
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r
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
?
x * 38000, SDS-PAGE
Amphioctopus fangsiao
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
30
40
the enzyme is relatively stable below 30°C, but the original bands become faint and the bands of aggregated enzyme (above 70 kDa) appear when the temperature is above 40°C
Amphioctopus fangsiao
pH Stability (protein specific)
pH Stability
pH Stability Maximum
Commentary
Organism
9
10
the enzyme displays no obvious change when the pH value is below 9.0, but the original band of the enzyme is faint and the degraded fragments of the enzyme are observed when it is incubated at pH 9.5 and 10.0 for 1 h
Amphioctopus fangsiao
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organims
journal
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
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Localization
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Molecular Weight [Da]
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Organism
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Purification (Commentary)
Reaction
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Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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General Information
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Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Yano
Arginine kinase from Myzostoma ...
Myzostoma cirriferum
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Zhang
Characterization of arginine k ...
Amphibalanus amphitrite
J. Exp. Zool. B
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237-249
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Fraga
Characterization of the argini ...
Caenorhabditis elegans
Comp. Biochem. Physiol. B
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Ooi
The flagellar arginine kinase ...
Trypanosoma brucei
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Michibata
Two arginine kinases of Tetrah ...
Tetrahymena pyriformis
Comp. Biochem. Physiol. B
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T273 plays an important role i ...
Locusta migratoria manilensis
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Si
Purification, characterization ...
Euphausia superba
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Suzuki
Two distinct arginine kinases ...
Neocaridina denticulata
Int. J. Biol. Macromol.
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Effects of osmolytes on argini ...
Euphausia superba
Process Biochem.
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The amino acid residue L113 is ...
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Mutation of residue arginine 3 ...
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Characterization of the intera ...
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Molecular and biochemical char ...
Haemonchus contortus, Teladorsagia circumcincta
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PPIase independent chaperone-l ...
Penaeus chinensis
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The phosphoarginine energy-buf ...
Trypanosoma brucei brucei, Trypanosoma brucei brucei 927/4, Trypanosoma brucei brucei 927 / 4 GUTat10.1 / TREU927
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e65908
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Crystal structures of arginine ...
Limulus polyphemus
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Evidence that the amino acid r ...
Locusta migratoria manilensis
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Myxococcus xanthus, Myxococcus xanthus DK 1622
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Nagataki
Molecular and catalytic proper ...
Ascaris suum
J. Helminthol.
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Cold-adapted features of argin ...
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Mass spectrometry characteriza ...
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The active site cysteine of ar ...
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