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Recognition of the inner lipoyl-bearing domain of dihydrolipoyl transacetylase and of the blood glucose-lowering compound AZD7545 by pyruvate dehydrogenase kinase 2

Tuganova, A.; Klyuyeva, A.; Popov, K.M.; Biochemistry 46, 8592-8602 (2007)

Data extracted from this reference:

Cloned(Commentary)
Commentary
Organism
expressed in Escherichia coli
Homo sapiens
Engineering
Amino acid exchange
Commentary
Organism
A174S
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 69%
Homo sapiens
D164A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 55%
Homo sapiens
D172A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 66%
Homo sapiens
E162A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 93%
Homo sapiens
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mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 28%
Homo sapiens
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mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 100%
Homo sapiens
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Homo sapiens
I176A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: not measurable
Homo sapiens
K173A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: not measurable
Homo sapiens
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mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: not measurable
Homo sapiens
R196A
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Homo sapiens
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Homo sapiens
-
-
-
Cloned(Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
expressed in Escherichia coli
Homo sapiens
Engineering (protein specific)
Amino acid exchange
Commentary
Organism
A174S
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 69%
Homo sapiens
D164A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 55%
Homo sapiens
D172A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 66%
Homo sapiens
E162A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 93%
Homo sapiens
E179A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 28%
Homo sapiens
E182A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 100%
Homo sapiens
E183A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 98%
Homo sapiens
I176A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: not measurable
Homo sapiens
K173A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: not measurable
Homo sapiens
L140A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: not measurable
Homo sapiens
R196A
mutation in the inner lipoyl-bearing domain (L2), pyruvate dehydrogenase kinase 2 binding: 79%
Homo sapiens
Other publictions for EC 2.3.1.12
No.
1st author
Pub Med
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organims
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
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Localization
Metals/Ions
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Organism
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Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Subunits
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Cofactor
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Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
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Temperature Stability [°C] (protein specific)
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Expression
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General Information (protein specific)
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Time-resolved fluorescence stu ...
Azotobacter vinelandii
FEBS Lett.
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Geobacillus stearothermophilus
Biochem. J.
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The domain structure of the di ...
Azotobacter vinelandii
Eur. J. Biochem.
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Thekkumkara
Isolation of a cDNA clone for ...
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486180
Matuda
Molecular cloning of cDNA for ...
Rattus norvegicus
Biochem. Biophys. Res. Commun.
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Azotobacter vinelandii, Escherichia coli
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Genetic reconstruction and fun ...
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Limited proteolysis of the pyr ...
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Subunit binding in the pyruvat ...
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Cloning and sequence analysis ...
Escherichia coli
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The size of the pyruvate dehyd ...
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Repeating functional domains i ...
Escherichia coli
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Reassociation of the pyruvate ...
Escherichia coli
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1386-1394
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Seckler
Purification and properties of ...
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
Biochim. Biophys. Acta
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Harada
Pyruvate dehydrogenase complex ...
Hansenula miso
Methods Enzymol.
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Furuta
Pyruvate dehydrogenase complex ...
Columba sp.
Methods Enzymol.
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Randall
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Methods Enzymol.
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Harding
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Neurospora crassa
Methods Enzymol.
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Bos taurus
Methods Enzymol.
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De Graaf-Hess
Binding and dissociation of th ...
Azotobacter vinelandii
FEBS Lett.
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Danson
Pyruvate dehydrogenase multien ...
Escherichia coli
FEBS Lett.
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Bleile
Subunit structure of dihydroli ...
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J. Biol. Chem.
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Molecular cloning of the pyruv ...
Escherichia coli
J. Gen. Microbiol.
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Visser
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Purification and some properti ...
Bacillus subtilis
FEMS Microbiol. Lett.
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227-232
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