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NAD-glutamate dehydrogenase from Halobacterium halobium: inhibition and activation by TCA intermediates and amino acids

Bonete, M.J.; Perez-Pomares, F.; Ferrer, J.; Camacho, M.L.; Biochim. Biophys. Acta 1289, 14-24 (1996)

Data extracted from this reference:

Activating Compound
Activating Compound
Commentary
Organism
Structure
glycine
-
Halobacterium salinarum
L-alanine
-
Halobacterium salinarum
L-arginine
-
Halobacterium salinarum
L-asparagine
-
Halobacterium salinarum
L-aspartic acid
-
Halobacterium salinarum
L-cysteine
-
Halobacterium salinarum
L-glutamine
-
Halobacterium salinarum
L-histidine
-
Halobacterium salinarum
L-isoleucine
-
Halobacterium salinarum
L-leucine
-
Halobacterium salinarum
L-lysine
-
Halobacterium salinarum
L-methionine
-
Halobacterium salinarum
L-phenylalanine
-
Halobacterium salinarum
L-serine
-
Halobacterium salinarum
L-threonine
-
Halobacterium salinarum
L-tryptophan
-
Halobacterium salinarum
L-tyrosine
-
Halobacterium salinarum
L-valine
-
Halobacterium salinarum
Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
2-oxoglutarate
non-competitive versus L-glutamate, competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
adipate
-
Halobacterium salinarum
D-glutamate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
fumarate
non-competitive versus L-glutamate, competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
Glutarate
uncompetitive versus L-glutamate, competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
malate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
additional information
GTP, ATP, ADP and AMP do not affect the activity
Halobacterium salinarum
NADP+
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
oxaloacetate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
succinate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
L-glutamate + H2O + NAD+
Halobacterium salinarum
-
2-oxoglutarate + NH3 + NADH + H+
-
-
?
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Halobacterium salinarum
-
-
-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
L-glutamate + H2O + NAD+
-
727059
Halobacterium salinarum
2-oxoglutarate + NH3 + NADH + H+
-
-
-
?
Temperature Optimum [C]
Temperature Optimum [C]
Temperature Optimum Maximum [C]
Commentary
Organism
40
-
assay at
Halobacterium salinarum
pH Optimum
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
8
-
assay at
Halobacterium salinarum
Ki Value [mM]
Ki Value [mM]
Ki Value maximum [mM]
Inhibitor
Commentary
Organism
Structure
0.78
-
NADP+
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
1
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
1.54
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
2.5
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
3
4
D-glutamate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
3
7
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
3
-
D-glutamate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
3
-
Glutarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
5
-
NADP+
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
5.5
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
5.7
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
8.3
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
8.4
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
9
-
NADP+
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
10
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
18.7
-
D-glutamate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
20
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
22
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
24
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
26
-
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
28
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
33
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
35
-
adipate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
53
-
Glutarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
64
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
65
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
66
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
174
-
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
187
-
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
Activating Compound (protein specific)
Activating Compound
Commentary
Organism
Structure
glycine
-
Halobacterium salinarum
L-alanine
-
Halobacterium salinarum
L-arginine
-
Halobacterium salinarum
L-asparagine
-
Halobacterium salinarum
L-aspartic acid
-
Halobacterium salinarum
L-cysteine
-
Halobacterium salinarum
L-glutamine
-
Halobacterium salinarum
L-histidine
-
Halobacterium salinarum
L-isoleucine
-
Halobacterium salinarum
L-leucine
-
Halobacterium salinarum
L-lysine
-
Halobacterium salinarum
L-methionine
-
Halobacterium salinarum
L-phenylalanine
-
Halobacterium salinarum
L-serine
-
Halobacterium salinarum
L-threonine
-
Halobacterium salinarum
L-tryptophan
-
Halobacterium salinarum
L-tyrosine
-
Halobacterium salinarum
L-valine
-
Halobacterium salinarum
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
2-oxoglutarate
non-competitive versus L-glutamate, competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
adipate
-
Halobacterium salinarum
D-glutamate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
fumarate
non-competitive versus L-glutamate, competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
Glutarate
uncompetitive versus L-glutamate, competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
malate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
additional information
GTP, ATP, ADP and AMP do not affect the activity
Halobacterium salinarum
NADP+
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
oxaloacetate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
succinate
non-competitive versus L-glutamate, non-competitive versus NAD+
Halobacterium salinarum
Ki Value [mM] (protein specific)
Ki Value [mM]
Ki Value maximum [mM]
Inhibitor
Commentary
Organism
Structure
0.78
-
NADP+
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
1
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
1.54
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
2.5
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
3
4
D-glutamate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
3
7
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
3
-
D-glutamate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
3
-
Glutarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
5
-
NADP+
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
5.5
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
5.7
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
8.3
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
8.4
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
9
-
NADP+
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
10
-
2-oxoglutarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
18.7
-
D-glutamate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
20
-
fumarate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
22
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
24
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
26
-
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
28
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
33
-
succinate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
35
-
adipate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
53
-
Glutarate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
64
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
65
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 2.5 mM NAD+
Halobacterium salinarum
66
-
malate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
174
-
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(intercept), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
187
-
oxaloacetate
pH 8.0, 40C, Ki(slope), at 120 mM L-glutamate
Halobacterium salinarum
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
L-glutamate + H2O + NAD+
Halobacterium salinarum
-
2-oxoglutarate + NH3 + NADH + H+
-
-
?
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
L-glutamate + H2O + NAD+
-
727059
Halobacterium salinarum
2-oxoglutarate + NH3 + NADH + H+
-
-
-
?
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Optimum [C]
Temperature Optimum Maximum [C]
Commentary
Organism
40
-
assay at
Halobacterium salinarum
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
8
-
assay at
Halobacterium salinarum
Other publictions for EC 1.4.1.2
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [C]
Temperature Range [C]
Temperature Stability [C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Sakamoto
Design of a multi-enzyme reac ...
Pyrobaculum islandicum
Biotechnol. Lett.
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Oliveira
Crystal structure of a chimae ...
Clostridium symbiosum
Acta Crystallogr. Sect. F
72
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Kim
NAD(+)-specific glutamate deh ...
Streptomyces coelicolor, Streptomyces coelicolor ATCC BAA-471
Appl. Microbiol. Biotechnol.
100
5527-5536
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Gallant
Glutamate dehydrogenase is re ...
Mycobacterium tuberculosis variant bovis
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11
e0147706
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Beaufay
A NAD-dependent glutamate deh ...
Caulobacter vibrioides
EMBO J.
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Ferraro
Reduced levels of NADH-depend ...
Solanum lycopersicum
J. Exp. Bot.
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Ballester-Tomas
Redox engineering by ectopic ...
Saccharomyces cerevisiae
Microb. Cell Fact.
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Kim
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Clostridioides difficile
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Clostridioides difficile, Clostridioides difficile JIR8094
Microbiology
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Kawakami
Identification of catalytic r ...
Janthinobacterium lividum
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J. Bacteriol.
191
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2009
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698927
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284
22988-23000
2009
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Carobbio
Deletion of glutamate dehydrog ...
Mus musculus
J. Biol. Chem.
284
921-929
2009
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Labboun
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Nicotiana tabacum
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1761-1773
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Qiu
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Oryza sativa
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Sharkey
Modular coenzyme specificity: ...
Clostridium symbiosum
Proteins
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119
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165
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689705
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4
e1000150
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42
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Hamza
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Clostridium symbiosum
FEBS Lett.
582
1816-1820
2008
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Wang
Glutamine synthetase and gluta ...
Triticum aestivum
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164
695701
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High throughput screening reve ...
Bos taurus
Biochemistry
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4126-4134
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686726
Choudhury
Competitive inhibition of glut ...
Aspergillus niger, Aspergillus niger NCIM 565
FEBS Lett.
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2733-2736
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J. Exp. Bot.
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2339-2358
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Yang
Structural features of alumini ...
Homo sapiens
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Bacillus subtilis
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Redox and translational regula ...
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Plant Sci.
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Kawakami
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189
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Purnell
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Modulation of higher-plant NAD ...
Nicotiana tabacum, Solanum lycopersicum
Planta
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Triticum aestivum
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Baclayon
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Cloning, sequencing and expres ...
Brassica oleracea
Biotechnology
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673495
Diaz
Gene cloning, heterologous ove ...
Haloferax mediterranei, Haloferax mediterranei R-4 / ATCC 33500
Extremophiles
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Paczek
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Vitis vinifera
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The Bacteroides fragilis NAD-s ...
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Minambres
A new class of glutamate dehyd ...
Streptomyces clavuligerus
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Production and characterizatio ...
Saccharolobus solfataricus, Saccharolobus solfataricus MT-4 / DSM 5833
J. Microbiol. Biotechnol.
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587-594
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Lebbink
Engineering activity and stabi ...
Thermotoga maritima
J. Mol. Biol.
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Perez-Pomares
Amino acid residues involved i ...
Halobacterium salinarum
Biochim. Biophys. Acta
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Kujo
The NAD-dependent glutamate de ...
Pyrobaculum islandicum
Biochim. Biophys. Acta
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365-371
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391584
Ruiz
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159
15-20
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Kujo
Enzymological characteristics ...
Pyrobaculum islandicum
Appl. Environ. Microbiol.
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Britton
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Purification and characterizat ...
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391587
Nguyen
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Clostridium symbiosum
Biochim. Biophys. Acta
1297
149-158
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38
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NAD-glutamate dehydrogenase fr ...
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Biochim. Biophys. Acta
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Willis
Confirmation that the latex-re ...
Clostridioides difficile
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Pamula
The NAD-dependent glutamate de ...
Dictyostelium discoideum
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291
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Strickland
The amino acid composition and ...
Neurospora crassa
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21-30
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Ramirez
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Some properties of glutamate d ...
Agave americana
Z. Pflanzenphysiol.
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Bacillus cereus
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Smith
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Glutamate dehydrogenase ...
Achlya sp. (in: Oomycetes), Apodachlya sp., Blastocladiella emersonii, Clostridium sp., Clostridium sp. SB4, Micrococcus aerogenes, Neurospora crassa, Peptoniphilus asaccharolyticus, Pisum sativum, Pythium debaryanum, Saccharomyces cerevisiae, Starkeya novella
The Enzymes, 3rd Ed. (Boyer, P. D. , ed. )
11
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Nicotinamide adenine dinucleot ...
Neurospora crassa
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