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Soybean nodule xanthine dehydrogenase: A kinetic study

Boland, M.J.; Blevins, D.G.; Randall, D.D.; Arch. Biochem. Biophys. 222, 435-441 (1983)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
5,5-dithiobis-(2-nitrobenzoate)
30% inhibition at 1 mM, presence of NAD+, no conversion from dehydrogenase to oxidase activity detectable
Glycine max
diethyl dicarbonate
90% loss of NAD+ dependent activity at 1 mM, retains more than 90% of oxygen-dependent and 3-acetylpyridine adenine dinucleotide+-dependent NADH oxidation activity
Glycine max
NADH
varied substrate: xanthine, product inhibition, Ki 0.05 mM, varied substrate: NAD+, dead-end inhibition type, Ki 0.022 mM
Glycine max
Urate
varied substrate: xanthine, dead-end inhibition type, Ki 0.18 mM, varied substrate: NAD+, product inhibition, Ki 0.45 mM
Glycine max
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.005
-
xanthine
at pH 7.5, ping-pong-reaction mechanism, strongly pH-dependent
Glycine max
0.0063
-
NADH
at pH 7.0, Tris-maleate buffer
Glycine max
0.011
-
NADH
at pH 8.0, Tris-maleate buffer
Glycine max
0.0125
-
NAD+
xanthine oxidation at pH 7.5
Glycine max
0.02
-
NAD+
at pH 7.5, hypoxanthine oxidation
Glycine max
0.021
-
3-acetylpyridine-adenine dinucleotide
xanthine oxidation
Glycine max
0.047
0.079
hypoxanthine
measured in the pH range from 6 to 8.9, pH-independent Km
Glycine max
0.102
-
3-acetylpyridine adenine dinucleotide+
NADH oxidation
Glycine max
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
325000
-
gel filtration
Glycine max
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
hypoxanthine + NAD+ + H+ + O2- + H2O
Glycine max
predominant reaction
xanthine + NADH + H2O2
-
Glycine max
?
xanthine + NAD+ + H2O
Glycine max
-
urate + NADH
-
Glycine max
r
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Glycine max
-
soybean
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
to homogeneity, chromatography techniques
Glycine max
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
nodule
-
Glycine max
-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
hypoxanthine + NAD+ + H+ + O2- + H2O
predominant reaction
644609
Glycine max
xanthine + NADH + H2O2
-
644609
Glycine max
?
xanthine + 3-acetylpyridine-adenine dinucleotide+ + H2O
same activity compared to NAD+
644609
Glycine max
urate + 3-acetylpyridine-adenine dinucleotide(H)
-
644609
Glycine max
r
xanthine + NAD+ + H2O
-
644609
Glycine max
urate + NADH
-
644609
Glycine max
r
Cofactor
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
NAD+
-
Glycine max
NADH
-
Glycine max
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
NAD+
-
Glycine max
NADH
-
Glycine max
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
5,5-dithiobis-(2-nitrobenzoate)
30% inhibition at 1 mM, presence of NAD+, no conversion from dehydrogenase to oxidase activity detectable
Glycine max
diethyl dicarbonate
90% loss of NAD+ dependent activity at 1 mM, retains more than 90% of oxygen-dependent and 3-acetylpyridine adenine dinucleotide+-dependent NADH oxidation activity
Glycine max
NADH
varied substrate: xanthine, product inhibition, Ki 0.05 mM, varied substrate: NAD+, dead-end inhibition type, Ki 0.022 mM
Glycine max
Urate
varied substrate: xanthine, dead-end inhibition type, Ki 0.18 mM, varied substrate: NAD+, product inhibition, Ki 0.45 mM
Glycine max
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.005
-
xanthine
at pH 7.5, ping-pong-reaction mechanism, strongly pH-dependent
Glycine max
0.0063
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NADH
at pH 7.0, Tris-maleate buffer
Glycine max
0.011
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NADH
at pH 8.0, Tris-maleate buffer
Glycine max
0.0125
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NAD+
xanthine oxidation at pH 7.5
Glycine max
0.02
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NAD+
at pH 7.5, hypoxanthine oxidation
Glycine max
0.021
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3-acetylpyridine-adenine dinucleotide
xanthine oxidation
Glycine max
0.047
0.079
hypoxanthine
measured in the pH range from 6 to 8.9, pH-independent Km
Glycine max
0.102
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3-acetylpyridine adenine dinucleotide+
NADH oxidation
Glycine max
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
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gel filtration
Glycine max
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
hypoxanthine + NAD+ + H+ + O2- + H2O
Glycine max
predominant reaction
xanthine + NADH + H2O2
-
Glycine max
?
xanthine + NAD+ + H2O
Glycine max
-
urate + NADH
-
Glycine max
r
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
to homogeneity, chromatography techniques
Glycine max
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
nodule
-
Glycine max
-
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
hypoxanthine + NAD+ + H+ + O2- + H2O
predominant reaction
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Glycine max
xanthine + NADH + H2O2
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same activity compared to NAD+
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organims
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Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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Omura
Characterization of N-glucuron ...
Homo sapiens
Drug Metab. Dispos.
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2143-2148
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Silanikove
Distribution of xanthine oxida ...
Bos taurus
Int. Dairy J.
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1188-1194
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Hagopian
Rat liver xanthine oxidoreduct ...
Rattus norvegicus
Ital. J. Biochem.
56
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Maia
NADH oxidase activity of rat a ...
Rattus norvegicus
J. Biol. Inorg. Chem.
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777-787
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Isabelle
NADPH oxidase inhibition preve ...
Rattus norvegicus
J. Mol. Cell. Cardiol.
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326-332
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Abdulnour
Mechanical stress activates xa ...
Mus musculus
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291
L345-L353
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Neumann
Rhodobacter capsulatus XdhC is ...
Rhodobacter capsulatus
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281
15701-15708
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Zhao
Effects of cassia oil on serum ...
Mus musculus
J. Ethnopharmacol.
103
357-365
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Nishino
Mechanism of the conversion of ...
Rattus norvegicus
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280
24888-24894
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Yesbergenova
The plant Mo-hydroxylases alde ...
Arabidopsis thaliana, Solanum lycopersicum
Plant J.
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862-876
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Godber
Molecular characterization of ...
Bos taurus, Homo sapiens
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501-508
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Maia
NADH oxidase activity of rat l ...
Rattus norvegicus
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979-986
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Atmani
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Capra hircus
Int. Dairy J.
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Xanthine dehydrogenase and ald ...
Persea americana
J. Plant Res.
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Hesberg
Tandem orientation of duplicat ...
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Leimkuhler
The role of active site glutam ...
Rhodobacter capsulatus
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Benboubetra
Physicochemical and kinetic pr ...
Bos taurus, Capra hircus, Homo sapiens, Ovis aries
J. Dairy Sci.
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Okamoto
The crystal structure of xanth ...
Bos taurus
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Ivanov
High-level expression and char ...
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Protein Expr. Purif.
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Baghiani
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Camelus dromedarius
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Ivanov
Factors involved in the assemb ...
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An extremely potent inhibitor ...
Bos taurus
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Leimkuhler
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Bos taurus, Rhodobacter capsulatus
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Truglio
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Frederiks
Ultrastructural localization o ...
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Regulation of purine hydroxyla ...
Gottschalkia purinilytica
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Purification and characterizat ...
Rattus norvegicus
J. Biochem.
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597-606
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Involvement of a single thiol ...
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Distribution of xanthine oxida ...
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