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Characterization of an NADH-dependent haem-degrading system in ox heart mitochondria

Kutty, R.K.; Maines, M.D.; Biochem. J. 246, 467-474 (1987)

Data extracted from this reference:

Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
mitochondrion
77% activity in inner membrane, specifically associated with complex I, NADH: ubiquinone oxidoreductase
Bos taurus
5739
-
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
heme + 2 NADH + 2 H+ + 2 O2
Bos taurus
NADH-dependent heme degradation system may have a biological role in regulating the concentration of respiratory hemoproteins and the disposition of the aberrant forms of the mitochondrial hemoproteins
biliverdin + Fe2+ + CO + 2 NAD+ + H2O
-
Bos taurus
?
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Bos taurus
-
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Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
heart
-
Bos taurus
-
Specific Activity [micromol/min/mg]
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
0.00046
-
NADH-dependent heme degradation in heart mitochondria
Bos taurus
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
heme + 2 NADH + 2 H+ + 2 O2
NADH-dependent heme degradation system may have a biological role in regulating the concentration of respiratory hemoproteins and the disposition of the aberrant forms of the mitochondrial hemoproteins
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + 2 NAD+ + H2O
-
438257
Bos taurus
?
heme + electron donor + O2
electron donor NADH
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
-
-
-
-
heme + electron donor + O2
NADH-dependent heme-degradation activity, 16% of NADH activity with 0.5 mM NADPH
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
-
-
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heme + electron donor + O2
cytochrome c and myoglobin are not oxidized
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
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heme + electron donor + O2
electron donor NADPH
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
-
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Temperature Stability [°C]
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
90
-
15 min, 95% loss of activity, crude extract
Bos taurus
Cofactor
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
NADPH
0.5 mM, 16% as effective as NADH
Bos taurus
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
NADPH
0.5 mM, 16% as effective as NADH
Bos taurus
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
mitochondrion
77% activity in inner membrane, specifically associated with complex I, NADH: ubiquinone oxidoreductase
Bos taurus
5739
-
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
heme + 2 NADH + 2 H+ + 2 O2
Bos taurus
NADH-dependent heme degradation system may have a biological role in regulating the concentration of respiratory hemoproteins and the disposition of the aberrant forms of the mitochondrial hemoproteins
biliverdin + Fe2+ + CO + 2 NAD+ + H2O
-
Bos taurus
?
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
heart
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Bos taurus
-
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
0.00046
-
NADH-dependent heme degradation in heart mitochondria
Bos taurus
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
heme + 2 NADH + 2 H+ + 2 O2
NADH-dependent heme degradation system may have a biological role in regulating the concentration of respiratory hemoproteins and the disposition of the aberrant forms of the mitochondrial hemoproteins
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + 2 NAD+ + H2O
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Bos taurus
?
heme + electron donor + O2
electron donor NADH
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
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heme + electron donor + O2
NADH-dependent heme-degradation activity, 16% of NADH activity with 0.5 mM NADPH
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
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heme + electron donor + O2
cytochrome c and myoglobin are not oxidized
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
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heme + electron donor + O2
electron donor NADPH
438257
Bos taurus
biliverdin + Fe2+ + CO + oxidized eletron donor + H2O
-
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Temperature Stability [°C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
90
-
15 min, 95% loss of activity, crude extract
Bos taurus
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No.
1st author
Pub Med
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organims
journal
volume
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
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Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Source Tissue
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Substrates and Products (Substrate)
Subunits
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Cofactor
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Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
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Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
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Expression
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Zhang
Heme oxygenase-1 metabolite b ...
Sus scrofa
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Soldano
Structural and mutational ana ...
Leptospira interrogans serovar Icterohaemorrhagiae, Leptospira interrogans serovar Icterohaemorrhagiae serovar Lai 56601
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e0182535
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Metabolite-driven regulation ...
Pseudomonas aeruginosa
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In-cell enzymology to probe H ...
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Comparison of the mechanisms ...
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Iminoguanidines as allosteric ...
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Ectopic over-expression of Bo ...
Brassica oleracea
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Human heme oxygenase 1 is a p ...
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Sci. Rep.
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Characterization of heme oxyg ...
Danio rerio
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Rattus norvegicus
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Cell-type-specific downregulat ...
Homo sapiens, Mus musculus
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Escherichia coli
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Homo sapiens, Rattus norvegicus
J. Med. Chem.
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Yannarelli
Heme oxygenase up-regulation i ...
Glycine max
Planta
224
1154-1162
2006
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Sugishima
Crystal structure of dimeric h ...
Synechocystis sp.
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44
4257-4266
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Wang
Regiospecificity determinants ...
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280
2797-2806
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280
2981-2989
2005
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673506
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19
458-480
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323
1003-1008
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Changes in temperature modulat ...
Sus scrofa
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34654-34659
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Rattus norvegicus
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Farhangkhoee
Heme oxygenase in diabetes-ind ...
Rattus norvegicus
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1439-1448
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Botros
Regulation of cyclooxygenase- ...
Rattus norvegicus
Hypertension
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639-644
2002
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Christova
Enhanced heme oxygenase activi ...
Cavia porcellus, Rattus norvegicus
Comp. Biochem. Physiol. C
131
177-184
2002
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438276
Ryter
Heme oxygenase/carbon monoxide ...
Mammalia, Rattus norvegicus
Mol. Cell. Biochem.
234-235
249-263
2002
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Sugishima
Crystal structure of rat heme ...
Rattus norvegicus
J. Biol. Chem.
277
45086-45090
2002
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Davydov
Catalytic mechanism of heme ox ...
Rattus norvegicus
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124
1798-1808
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Schuller
Crystal structure of heme oxyg ...
Neisseria meningitidis
Biochemistry
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11552-11558
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Wilks
Identification of the proximal ...
Corynebacterium diphtheriae, Homo sapiens
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275
11686-11692
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Liu
Reaction intermediates and sin ...
Homo sapiens
J. Biol. Chem.
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5297-5307
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Zhou
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Participation of Carboxylate A ...
Rattus norvegicus
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8311-8312
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Chu
Heme degradation as catalyzed ...
Corynebacterium diphtheriae
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Crystal structure of human hem ...
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Ding
Interaction of heme oxygenase- ...
Rattus norvegicus
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Wilks
Expression and characterizatio ...
Corynebacterium diphtheriae
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Torpey
Oxidation of alpha-meso-formyl ...
Homo sapiens
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22008-22014
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Heme oxygenase (HO-1): His-132 ...
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Ishikawa
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Rhie
Regulation of heme oxygenase a ...
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9620-9626
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Yoshinaga
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Trakshel
Multiplicity of heme oxygenase ...
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1323-1328
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Rosenberg
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Rattus norvegicus
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Matasek
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Cornejo
Algal heme oxygenase from Cyan ...
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Characterization of an NADH-de ...
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Braggins
Characterization of two heme o ...
Rattus norvegicus
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Tomaro
The oxidation of hemins by mic ...
Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
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1984
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Kutty
Oxidation of heme c derivative ...
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