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Monoterpenes as novel substrates for oxidation and halo-hydroxylation with chloroperoxidase from Caldariomyces fumago
Kaup, B.A.; Piantini, U.; Wuest, M.; Schrader, J.; Appl. Microbiol. Biotechnol. 73, 1087-1096 (2007)
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Organism
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Leptoxyphium fumago
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Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
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Reversibility
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geraniol + Cl- + H2O2
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additional information
in the presence of enzyme and H2O2, but in the absence of chloride or bromide, the terpene alcohols geraniol, nerol and citronellol are substrates of CPO and are oxidized to the corresponding aldehydes geranial, neral and citronellal, respectively
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Structure
heme
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Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
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Organism
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Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Subunits
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Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
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Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
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Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
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General Information (protein specific)
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Preparation and properties of ...
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