BRENDA - Enzyme Database show
show all sequences of 1.1.1.205

Dual inhibitors of inosine monophosphate dehydrogenase and histone deacetylases for cancer treatment

Chen, L.; Wilson, D.; Jayaram, H.N.; Pankiewicz, K.W.; J. Med. Chem. 50, 6685-6691 (2007)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
(5E)-N-hydroxy-7-(4-hydroxy-6-methoxy-7-methyl-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-5-yl)-5-methylhept-5-enamide
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
Mycophenolic acid
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
mycophenolic hydroxamic acid
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
N-hydroxy-N'-[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-2-yl)phenyl]octanediamide
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Homo sapiens
-
-
-
Ki Value [mM]
Ki Value [mM]
Ki Value maximum [mM]
Inhibitor
Commentary
Organism
Structure
0.00001
-
Mycophenolic acid
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.00003
-
mycophenolic hydroxamic acid
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.00004
-
Mycophenolic acid
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.00007
-
mycophenolic hydroxamic acid
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.0004
-
(5E)-N-hydroxy-7-(4-hydroxy-6-methoxy-7-methyl-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-5-yl)-5-methylhept-5-enamide
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.0011
-
(5E)-N-hydroxy-7-(4-hydroxy-6-methoxy-7-methyl-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-5-yl)-5-methylhept-5-enamide
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.0017
-
N-hydroxy-N'-[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-2-yl)phenyl]octanediamide
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.005
-
N-hydroxy-N'-[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-2-yl)phenyl]octanediamide
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
(5E)-N-hydroxy-7-(4-hydroxy-6-methoxy-7-methyl-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-5-yl)-5-methylhept-5-enamide
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
Mycophenolic acid
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
mycophenolic hydroxamic acid
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
N-hydroxy-N'-[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-2-yl)phenyl]octanediamide
comparison with inhibition of histone deacetylase and K562 cell proliferation
Homo sapiens
Ki Value [mM] (protein specific)
Ki Value [mM]
Ki Value maximum [mM]
Inhibitor
Commentary
Organism
Structure
0.00001
-
Mycophenolic acid
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.00003
-
mycophenolic hydroxamic acid
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.00004
-
Mycophenolic acid
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.00007
-
mycophenolic hydroxamic acid
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.0004
-
(5E)-N-hydroxy-7-(4-hydroxy-6-methoxy-7-methyl-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-5-yl)-5-methylhept-5-enamide
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.0011
-
(5E)-N-hydroxy-7-(4-hydroxy-6-methoxy-7-methyl-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-5-yl)-5-methylhept-5-enamide
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.0017
-
N-hydroxy-N'-[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-2-yl)phenyl]octanediamide
isoform IMPDH2, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
0.005
-
N-hydroxy-N'-[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-2-yl)phenyl]octanediamide
isoform IMPDH1, pH 8.0, 25C
Homo sapiens
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No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [C]
Temperature Range [C]
Temperature Stability [C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Rao
Structure of Pseudomonas aerug ...
Pseudomonas aeruginosa
Acta Crystallogr. Sect. F
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Johnson
Phthalazinone inhibitors of in ...
Cryptosporidium parvum
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Gorla
Optimization of benzoxazole-ba ...
Cryptosporidium parvum
J. Med. Chem.
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Cao
Cloning, characterization and ...
Babesia gibsoni
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Bessho
Characterization of the novel ...
Trypanosoma brucei
Parasitology
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Makowska-Grzyska
Bacillus anthracis inosine 5-m ...
Bacillus anthracis, Campylobacter jejuni
Biochemistry
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6148-6163
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Gorla
Selective and potent urea inhi ...
Cryptosporidium parvum
J. Med. Chem.
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7759-7771
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Thomas
Different characteristics and ...
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Felczak
Cofactor-type inhibitors of in ...
Homo sapiens
Bioorg. Med. Chem.
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Allosteric activation via kine ...
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A new class of IMP dehydrogena ...
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Crystallization and preliminar ...
Cryptococcus gattii VGIII, Cryptococcus neoformans, Cryptococcus neoformans H99
Acta Crystallogr. Sect. F
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IMP dehydrogenase is recruited ...
Saccharomyces cerevisiae
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The Cys319 loop modulates the ...
Tritrichomonas suis
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Borreliella burgdorferi, Escherichia coli, Helicobacter pylori, Streptococcus pyogenes
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Macpherson
The structural basis of Crypto ...
Cryptosporidium parvum
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Evaluation of inosin-5-monopho ...
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Triazole-linked inhibitors of ...
Homo sapiens, Mycobacterium tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis H37Rv
J. Med. Chem.
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Inosine 5-monophosphate dehydr ...
Borreliella burgdorferi, Candida albicans, Cricetulus griseus, Cryptosporidium parvum, Enterobacter aerogenes, Escherichia coli, Homo sapiens, Mus musculus, Saccharomyces cerevisiae, Streptococcus pyogenes, Tritrichomonas suis
Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol.
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Inhibition of inosine monophos ...
Mus musculus
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IMP dehydrogenase: Structure, ...
Borreliella burgdorferi, Candida albicans, Cricetulus griseus, Cryptosporidium parvum, Eimeria tenella, Enterobacter aerogenes, Escherichia coli, Homo sapiens, Leishmania donovani, no activity in Giardia lamblia, no activity in Trichomonas vaginalis, Plasmodium falciparum, Pneumocystis carinii, Pyrococcus horikoshii, Staphylococcus aureus, Streptococcus pyogenes, Toxoplasma gondii, Tritrichomonas suis, Trypanosoma brucei
Chem. Rev.
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Effect of mycophenolate acyl-g ...
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Inosine monophosphate dehydrog ...
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Pimkin
A regulatory role of the Batem ...
Escherichia coli
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7960-7969
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An insight to the dynamics of ...
Homo sapiens
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Maurya
Triazole inhibitors of Cryptos ...
Cryptosporidium parvum
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4623-4630
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Identification and characteriz ...
Streptococcus suis, Streptococcus suis 2
Microb. Pathog.
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Improved assay for the nonradi ...
Homo sapiens
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Retinal isoforms of inosine 5- ...
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Bis(sulfonamide) isosters of m ...
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IMPDH activity in thiopurine-t ...
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Expression of inosine monophos ...
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Characterisation of inosine mo ...
Rattus norvegicus
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A kinetic alignment of ortholo ...
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Inosine monophosphate dehydrog ...
Borreliella burgdorferi, Cricetulus griseus, Escherichia coli, Homo sapiens, Leishmania donovani, Mus musculus, Mycobacterium tuberculosis, Pyrococcus horikoshii OT3, Rattus norvegicus, Streptococcus pyogenes, Thermotoga maritima, Tritrichomonas suis
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Dual inhibitors of inosine mon ...
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Characterization of retinal in ...
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Hupe
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Eimeria tenella
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Robins
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Adv. Enzyme Regul.
24
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Atkins
Purification and properties of ...
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Shelp
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Active-site modification of na ...
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The purification of inosine 5- ...
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Rattus norvegicus
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Heyde
Studies on inosine monophospha ...
Enterobacter aerogenes
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Heyde
Studies on inosine monophospha ...
Enterobacter aerogenes
Biochim. Biophys. Acta
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Yokosawa
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Bacillus subtilis
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Brox
Inosine-5-phosphate dehydrogen ...
Enterobacter aerogenes
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Analogs of inosine 5-phosphate ...
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Pourquie
Regulation of the biosynthesis ...
Schizosaccharomyces pombe
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Powell
Rajagopalan KV, Handler P: Pur ...
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244
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Demonstration of an effector s ...
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
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30
673-677
1968
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